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N8883

Sigma-Aldrich

6-Nitro-3-(phenylacetamido)benzoic acid

≥98%

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill) :
C15H12N2O5
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
300.27
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.32

Niveau de qualité

Essai

≥98%

Forme

powder

Solubilité

ethanol: 9.80-10.20 mg/mL, clear, faintly yellow to yellow

Température de stockage

2-8°C

Chaîne SMILES 

OC(=O)c1cc(NC(=O)Cc2ccccc2)ccc1[N+]([O-])=O

InChI

1S/C15H12N2O5/c18-14(8-10-4-2-1-3-5-10)16-11-6-7-13(17(21)22)12(9-11)15(19)20/h1-7,9H,8H2,(H,16,18)(H,19,20)

Clé InChI

QHVQEQRGDKOHHC-UHFFFAOYSA-N

Description générale

6-Nitro-3-(phenylacetamido)benzoic acid is a chromogenic analog of penicillin.

Substrats

Substrate for penicillin amidase.

Pictogrammes

CorrosionExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Dam. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves


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I Miesiac et al.
Journal of chemical technology and biotechnology (Oxford, Oxfordshire : 1986), 55(1), 1-8 (1992-01-01)
The effects of various commercial and model surfactants of different structure and hydrophilicity were studied on water-in-oil (w/o) emulsion stability, potassium cation leakage and permeation of 6-nitro-3-phenylacetamide benzoic acid in a model system using Penicillin acylase (EC 3.5.1.11) immobilized in
Davide A Cecchini et al.
BMC biotechnology, 7, 54-54 (2007-09-12)
Immobilized Penicillin G Acylase (PGA) derivatives are biocatalysts that are industrially used for the hydrolysis of Penicillin G by fermentation and for the kinetically controlled synthesis of semi-synthetic beta-lactam antibiotics. One of the most used supports for immobilization is glyoxyl-activated
Direct spectrophotometric measurement of enzyme activity in heterogeneous systems with insoluble substrate or immobilized enzyme.
B Galunsky et al.
Analytical biochemistry, 221(1), 213-214 (1994-08-15)
Wynand B L Alkema et al.
European journal of biochemistry, 269(8), 2093-2100 (2002-05-03)
Penicillin acylase of Escherichia coli catalyses the hydrolysis and synthesis of beta-lactam antibiotics. To study the role of hydrophobic residues in these reactions, we have mutated three active-site phenylalanines. Mutation of alphaF146, betaF24 and betaF57 to Tyr, Trp, Ala or
W B Alkema et al.
Analytical biochemistry, 275(1), 47-53 (1999-11-05)
Determination of kinetic parameters of penicillin acylases for phenylacetylated compounds is complicated due to the low K(m) values for these substrates, the lack of a spectroscopic signal, and the strong product inhibition by phenylacetic acid. To overcome these difficulties, a

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