Przejdź do zawartości
Merck

P7000

Sigma-Aldrich

Pepsin from porcine gastric mucosa

powder, ≥250 units/mg solid

Synonim(y):

Pepsin A, Pepsin from hog stomach

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

About This Item

CAS Number:
Numer WE:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
eCl@ss:
42010127
NACRES:
NA.54
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc

pochodzenie biologiczne

Porcine gastric mucosa

Poziom jakości

Formularz

powder

aktywność właściwa

≥250 units/mg solid

masa cząsteczkowa

35 kDa

numer dostępu UniProt

Zastosowanie

diagnostic assay manufacturing

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

2-8°C

informacje o genach

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Powiązane kategorie

Zastosowanie

Pepsin cleavage can be used to produce F(ab′)2 fragments of antibodies. pepsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Pepsin is a peptidase used to digest proteins and is commonly used in the preparation of Fab fragments from antibodies. Pepsin, from porcine gastric mucosa, has been used to hydrolyze dry cervical samples in mice. Product P7000 is provided as a powder and has been used to treat epithelial cells from a single feline mammary carcinoma.
The enzyme from Sigma has been used to simulate in vitro gastric digestion of cooked cod. It has been used to simulate in vitro gastric digestion of cocoa mass and supplemented dietary fiber. It has also been used to increase the fraction of extractable soluble collagen and to lower the immunogenicity of the resulting collagen from bovine dermal tissue.

Działania biochem./fizjol.

Pepsin hydrolyzes peptide bonds, not amide or ester linkages. Pepsin cleaves peptides with an aromatic acid on either side of the peptide bond. Sulfur-containing amino acids increase susceptibility to hydrolysis when they are close to the peptide bond. Pepsin preferentially cleaves at the carboxyl side of phenylalanine and leucine and at the carboxyl side of glutamic acid residues. Cleaves Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe and Phe-Tyr bonds in the β chain of insulin
Pepsin is the major proteolytic enzyme produced in the stomach. It digests proteins through the cleavage of interior peptide linkages..
Preferential cleavage: hydrophobic and aromatic residues in P1 and P1′ postitions. Cleaves Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe and Phe-Tyr bonds in the β chain of insulin
The enzyme does not cleave at valine, alanine, or glycine linkages. Z-L-tyrosyl-L-phenylalanine, Z-L-glutamyl-L-tyrosine, and Z-L-methionyl-L-tyrosine may be used as substrates for pepsin digestion. Pepsin is inhibited by several phenylalanine-containing peptides.

Definicja jednostki

One unit will produce a ΔA280 of 0.001 per min at pH2.0 at 37 °C, measured as TCA-soluble products using hemoglobin as substrate. (Final volume = 16ml. Light path = 1cm.)

Komentarz do analizy

Optimum pH is 2-4. Active in 4 M urea and 3 M guanidine HCl. Stable at 60 °C. Pepsin is irreversibly inactivated at pH 8.0 - 8.5.

Inne uwagi

View more information on pepsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Piktogramy

Health hazardExclamation mark

Hasło ostrzegawcze

Danger

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

Zwroty wskazujące środki ostrożności

Klasyfikacja zagrożeń

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organy docelowe

Respiratory system

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej