Ugrás a tartalomra
Merck

C7762

Sigma-Aldrich

α-Chymotrypsin from bovine pancreas

Type I-S, essentially salt-free, lyophilized powder

Szinonimák:

α-chymotrypsin A and B, alpha-chymotrypsin

Bejelentkezésa Szervezeti és Szerződéses árazás megtekintéséhez

About This Item

CAS Number:
EC-szám:
MDL-szám:
UNSPSC kód:
12352204
eCl@ss:
42010112
NACRES:
NA.54
Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?
Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?

típus

Type I-S

Minőségi szint

Forma

essentially salt-free, lyophilized powder

specifikus aktivitás

≥40 units/mg protein

molekulatömeg

25 kDa

tisztítva

3× crystallization

oldhatóság

1 mM HCl: soluble 2.0 mg/mL, clear

UniProt elérési szám

tárolási hőmérséklet

−20°C

Géninformáció

cow ... CTRB1(618826)

Hasonló termékeket keres? Látogasson el ide Útmutató a termékösszehasonlításhoz

Kapcsolódó kategóriák

Alkalmazás

α-Chymotrypsin from bovine pancreas has been used in a study to investigate protein extraction by Winsor-III microemulsion systems. α-Chymotrypsin from bovine pancreas has also been used in a study to investigate a new specific fullerene-based fluorescent probe for trypsin.
The product has been used to investigate the inhibitory effect of several ether oligomers against the enzyme. It has also been used to cleave pro-phenoloxidase in order to estimate total phenoloxidase in haemolymph. Furthermore, the enzyme has been used as a positive control in chymotrypsin assays using salivary gland and anterior midgut extracts of Deraeocoris nigritulus.

Biokémiai/fiziológiai hatások

α-Chymotrypsin is a serine peptidase and has 241 amino acid residues contained in three polypeptide chains (A chain-13 residues, B chain-131 residues, and C chain-97 residues) linked by disulfide bridges. Molecular weight of this enzyme is found to be 25 kDa. The pI is 8.75. It selectively hydrolyzes peptide bonds on the C-terminal side of tyrosine, phenylalanine, tryptophan, and leucine. Ca2+ activates and stabilizes the enzyme. The enzyme is inhibited by diisopropyl fluorophosphate (DFP), phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), N-p-tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone (TPCK), chymostatin, aprotinin, α1-antitrypsin, and α2-macroglobulin, as well as 10 mM of Cu2+ and Hg2+.
A serine protease that hydrolyzes peptide bonds with aromatic or large hydrophobic side chains (Tyr, Trp, Phe, Met, Leu) on the carboxyl end of the bond.

Egység definíció

One unit will hydrolyze 1.0 μmole of BTEE per min at pH 7.8 at 25 °C.

Elkészítési megjegyzés

Prepared free of autolysis products and low molecular weight contaminants.
The powder may be reconstituted in 1 mM HCl at 2 mg/mL concentration to form a clear solution.

Analízis megjegyzés

Minimum 85% protein
Protein determined by E1%/280

Egyéb megjegyzések

Figyelmeztetés

Danger

Figyelmeztető mondatok

Veszélyességi osztályok

Acute Tox. 4 Oral - Aquatic Acute 1 - Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Célzott szervek

Respiratory system

Tárolási osztály kódja

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Egyéni védőeszköz

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Válasszon a legfrissebb verziók közül:

Analitikai tanúsítványok (COA)

Lot/Batch Number

Nem találja a megfelelő verziót?

Ha egy adott verzióra van szüksége, a tétel- vagy cikkszám alapján rákereshet egy adott tanúsítványra.

Már rendelkezik ezzel a termékkel?

Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.

Dokumentumtár megtekintése

Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.

Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással