Strukturní analýza proteinů
Funkce proteinu je přímo závislá na jeho struktuře, interakcích s jinými proteiny a jeho umístění v buňkách, tkáních a orgánech. Struktura a funkce proteinů se ve velkém měřítku studuje v proteomice, která umožňuje identifikovat proteinové biomarkery spojené s konkrétními chorobnými stavy a poskytuje potenciální cíle pro terapeutickou léčbu. Pochopení struktury proteinů a mapování jejich umístění, úrovně exprese a interakcí přináší cenné informace, které lze využít k odvození funkce proteinů.
- Struktura proteinů
- Určení struktury bílkovin
- Mapování bílkovin
Doporučené kategorie
Prestižní protilátky® vyvinuté na základě dat z atlasu lidských proteinů validovaných různými metodami nabízejí spolehlivé výzkumné nástroje.
Přečtěte si o vysoce čistých biologických pufrech v různých složeních a formátech balení, abyste získali vynikající stabilitu roztoku a kontrolu pH pro své aplikace v bioprocesech.
Stabilní izotopy ISOTEC® jsou užitečné pro stopovací studie v proteomice a metabolomice, jako činidla pro MRI/MRS a v celé řadě dalších biomedicínských aplikací.
Nabízíme širokou škálu kryo spotřebního materiálu včetně mrazicích stojanů, zkumavek a lahviček, štítků a značek a kleští pro výzkumné a klinické aplikace od nejspolehlivějších výrobců v oboru.
Struktura bílkovin
Struktura bílkovin je dána pořadím aminokyselin, z nichž se bílkovina skládá, a tím, jak se skládá do složitějších tvarů.
- Primární struktura je určena sekvencí aminokyselin bílkoviny.
- Sekundární struktura je definována lokálními interakcemi úseků polypeptidového řetězce, které mohou prostřednictvím interakcí vodíkových vazeb vytvářet α-šroubovice a β-listy.
- Terciární struktura definuje celkovou trojrozměrnou strukturu bílkoviny.
- Kvartérní struktura definuje, jak spolu interaguje více proteinových podjednotek a vytváří větší komplexy.
Determinace struktury proteinů
Determinace trojrozměrných struktur proteinů s atomárním rozlišením je užitečná při objasňování funkce proteinů, návrhu léčiv na základě struktury a molekulárním dokování.
- NMR: Spektroskopie nukleární magnetické rezonance (NMR) se používá k získání informací o struktuře a dynamice proteinů. Při NMR se prostorová poloha atomů určuje podle jejich chemických posunů. Pro NMR proteinů se proteiny obvykle značí stabilními izotopy (15N, 13C, 2H), aby se zvýšila citlivost a usnadnila strukturní dekonvoluce. Izotopové značky se obvykle zavádějí dodáváním izotopově značených živin do růstového média během exprese bílkovin.
- Rentgenová krystalografie: Rentgenovou krystalografii proteinů lze použít k získání trojrozměrné struktury proteinů pomocí rentgenové difrakce krystalizovaných proteinů. Krystaly se pěstují nasazením vysoce koncentrovaných bílkovin do roztoků, které podporují srážení, přičemž za vhodných podmínek vznikají uspořádané bílkovinné krystaly. Rentgenové záření je zaměřeno na bílkovinný krystal, který rozptyluje rentgenové záření na elektronický detektor nebo film. Krystaly se otáčejí, aby se zachytila difrakce ve třech rozměrech, což umožňuje výpočet polohy každého atomu v krystalizované molekule pomocí Fourierovy transformace.
Mapování proteinů
Mapování umístění a úrovně exprese proteinů v konkrétních buňkách, tkáních a orgánech pomáhá při funkčním studiu proteomu. Prostorové rozmístění proteinů je klíčové pro jejich funkci, přičemž nesprávná lokalizace nebo exprese vyvolává různé chorobné stavy. Projekty mapování, jako je Human Protein Atlas, poskytují proteomický zdroj pro objevování biomarkerů a pomáhají pochopit patologii nemocí. Mapování interaktomu pomáhá definovat molekulární interakce, které se vyskytují na buněčné úrovni, což napomáhá pochopení funkce proteinů a poskytuje cenné potenciální cíle pro léky proti nemocem.
Vyhledejte v našem vyhledávači dokumentů datové listy, certifikáty a technickou dokumentaci.
Související články
- Referenční tabulka aminokyselin a produkty pro různé eukaryotické potřeby.
- Cílem atlasu lidských proteinů je zmapovat všechny lidské proteiny v buňkách, tkáních a orgánech a poskytnout volně přístupné informace pro lepší pochopení lidské biologie a nemocí.
- Information on Isoelectric Focusing including what it is and how it is used. In order to ensure the high performance of analysis, isoelectric point (pI) standards are needed.
- Předkládáme informační článek o biomolekulární NMR a využití metod izotopového značení pro studium dynamiky proteinů.
- Glycosylphosphatidylinisotol (GPI) anchored proteins are membrane bound proteins found throughout the animal kingdom. GPI anchored proteins are linked at their carboxyterminus through a phosphodiester linkage of phosphoethanolamine to a trimannosyl-non-acetylated glucosamine (Man3-GlcN) core.
- Zobrazit vše (14)
Související protokoly
- This page covers the principles and methods of chromatofocusing, a chromatography technique that separates proteins according to differences in their isoelectric point (pI).
- Protein Structural Analysis
- This protocol describes a method for chemical cross-linking of proteins using formaldehyde. With the exception of zero-length cross-linkers, formaldehyde has the shortest cross-linking span (~2-3 Å) of any cross-linking reagent, thus making it an ideal tool for detecting specific protein-protein interactions with great confidence.
Další články a protokoly
Jak vám můžeme pomoci
V případě jakýchkoli dotazů odešlete žádost o zákaznickou podporu
nebo se obraťte na náš tým služeb zákazníkům:
Pište custserv@sial.com
nebo volejte na +1 (800) 244-1173
Další podpora
- Chromatogram Search
Use the Chromatogram Search to identify unknown compounds in your sample.
- Kalkulačky a aplikace
Web Toolbox - vědecké výzkumné nástroje a zdroje pro analytickou chemii, vědu o živé přírodě, chemickou syntézu a materiálovou vědu.
- Customer Support Request
Customer support including help with orders, products, accounts, and website technical issues.
- FAQ
Explore our Frequently Asked Questions for answers to commonly asked questions about our products and services.
Abyste mohli pokračovat ve čtení, přihlaste se nebo vytvořte účet.
Nemáte účet?