βLa β-glucuronidase de type L-II s'est révélée performante pour l'hydrolyse enzymatique de glucuronides de médicaments dans l'urine.

Nouvel article technique comparant les propriétés de différentes enzymes
Cliquez ici pour découvrir les dernières données techniques produites par la R&D de Sigma afin d'optimiser l'hydrolyse de différentes classes de médicaments à l'aide d'enzymes provenant de différentes sources et l'utilisation d'une enzyme purifiée par chromatographie pour réduire l'activité estérase qui convertit la 6-MAM en morphine.

Il a été observé que l'enzyme de Patella vulgata est plus efficace que les enzymes d'Helix pomatia, de foie de bovin et d'E. coli pour hydrolyser les opioïde-glucuronides.

βLa β-glucuronidase (β-GIc) est une exoglycosidase qui catalyse la dégradation des glucides complexes. Chez l'homme, elle convertit la bilirubine conjuguée en sa forme non conjuguée, la rendant ainsi réabsorbable. Du morphine-3-β-D-glucuronide a été converti en morphine à l'aide de ß-glucuronidase de Patella vulgate.

Présente une activité sulfatase qui est inhibée par un tampon phosphate 0,1 M.

Une unité Sigma ou Fishman modifiée libère 1,0 μg de phénolphtaléine du phénolphtaléine-glucuronide par heure à 37 °C et à pH 3,8 (test de 30 min).