Przejdź do zawartości
Merck

P6887

Sigma-Aldrich

Pepsin from porcine gastric mucosa

lyophilized powder, ≥3,200 units/mg protein

Synonim(y):

Pepsin A, Pepsin from hog stomach

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych

About This Item

CAS Number:
Numer WE:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
eCl@ss:
42010127
NACRES:
NA.54
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc

pochodzenie biologiczne

Porcine gastric mucosa

Poziom jakości

klasa czystości

Proteomics Grade

Formularz

lyophilized powder

aktywność właściwa

≥3,200 units/mg protein

masa cząsteczkowa

35 kDa

zanieczyszczenia

salt, essentially free

kolor

white to off-white

rozpuszczalność

deionized water: soluble 10 mg/mL
10 mM HCl: soluble 4.0 mg/mL (Cold)

numer dostępu UniProt

Zastosowanie

diagnostic assay manufacturing

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

−20°C

informacje o genach

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Powiązane kategorie

Zastosowanie

Pepsin cleavage can be used to produce F(ab′)2 fragments of antibodies. pepsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Pepsin from Sigma has been used along with other enzymes for the determination of enzyme-resistant starch (RS) in bread. It has also been used to simulate in vitro gastrointestinal digestion of pea or whey protein isolates.
Pepsin is a peptidase used to digest proteins and is commonly used in the preparation of Fab fragments from antibodies. Pepsin, from porcine gastric mucosa, has been used to hydrolyze dry cervical samples in mice. Product P6887 is provided as a lyophilized powder and has been used to digest protein during dietary fiber analysis.

Działania biochem./fizjol.

Preferential cleavage: hydrophobic and aromatic residues in P1 and P1′ postitions. Cleaves Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe and Phe-Tyr bonds in the β chain of insulin
Unlike many other peptidases, pepsin hydrolyzes only peptide bonds, not amide or ester linkages. The cleavage specificity includes peptides with an aromatic acid on either side of the peptide bond, especially if the other residue is also an aromatic or a dicarboxylic amino acid. Increased susceptibility to hydrolysis occurs if there is a sulfur-containing amino acid close to the peptide bond, which has an aromatic amino acid. Pepsin will also preferentially cleave at the carboxyl side of phenylalanine and leucine, and to a lesser extent at the carboxyl side of glutamic acid residues. It does not cleave at valine, alanine, or glycine linkages. Z-L-tyrosyl-L-phenylalanine, Z-L-glutamyl-L-tyrosine, or Z-L-methionyl-L-tyrosine may be used as substrates for pepsin digestion. Pepsin is inhibited by several phenylalanine-containing peptides.

Definicja jednostki

One unit will produce a ΔA280 of 0.001 per min at pH 2.0 at 37°C, measured as TCA-soluble products using hemoglobin as substrate. (Final volume = 16 ml. Light path = 1 cm.)

Komentarz do analizy

Optimum pH is 2-4. Active in 4 M urea and 3 M guanidine HCl. Stable at 60 °C. Pepsin is irreversibly inactivated at pH 8.0 - 8.5.
Protein determined by E1%/280

Inne uwagi

View more information on pepsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Piktogramy

Health hazardExclamation mark

Hasło ostrzegawcze

Danger

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

Zwroty wskazujące środki ostrożności

Klasyfikacja zagrożeń

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organy docelowe

Respiratory system

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej