C7926
Collagenase from Clostridium histolyticum
Sigma Blend Type F, ≥2.0 FALGPA units/mg solid
Synonim(y):
Clostridiopeptidase A
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomócPomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomócpochodzenie biologiczne
Clostridium histolyticum
Poziom jakości
Formularz
powder
caseinase activity
≤10 units/mg solid
aktywność właściwa
≥2.0 FALGPA units/mg solid
masa cząsteczkowa
68-130 kDa
temp. przechowywania
−20°C
Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów
Powiązane kategorie
Zastosowanie
Collagenase from Clostridium histolyticum has been used in determining the degradation rate of collagen biomaterials. It may also be used to determine the enzymatic degradation and enzymatic resistance by the liberated L-leucine measurements.
Collagenase from Clostridium histolyticum, or Clostridiopeptidase A, has been used in a study to assess contact dermatitis with clostridiopeptidase A contained in Noruxol ointment. Clostridiopeptidase A has also been used in a study to investigate the early and successful enzymatıc debridement via collagenase application to pinna in a preterm neonate.
The enzyme has been used in the isolation of mast cells from adult mice. This study generated a large number of connective tissue-type mast cells by the culture of murine fetal skin cells. The product has also been used in the in vitro biodegradation study of Bombyx mori silk fibroin fibers and films, by exposing them to the enzyme for varied time periods.
Działania biochem./fizjol.
Collagenase is activated by four gram atom calcium per mole enzyme. It is inhibited by ethylene glycol-bis(beta-aminoethyl ether) - N, N, N′,N′-tetraacetic acid, beta-mercaptoethanol, glutathione, thioglycolic acid and 8-hydroxyquinoline.
Effective release of cells from tissue requires the action of collagenase enzymes and the neutral protease. Collagenase is activated by four gram atom calcium (Ca2+) per mole enzyme. The culture filtrate is thought to contain at least 7 different proteases ranging in molecular weight from 68-130 kDa. The pH optimum is 6.3-8.8. The enzyme is typically used to digest the connective components in tissue samples to liberate individual cells. Ethylene glycol-bis(β-aminoethyl ether)-N,N,N′,N′-tetraacetic acid (EGTA)4; β-mercaptoethanol; glutathione, reduced; thioglycolic acid, sodium; and 2,2′-dipyridyl; 8-hydroxyquinoline are known to inhibit the enzyme activity.
Definicja jednostki
One collagen digestion unit (CDU) liberates peptides from collagen from bovine achilles tendon equivalent in ninhydrin color to 1.0 μmole of leucine in 5 hours at pH 7.4 at 37 °C in the presence of calcium ions. One FALGPA hydrolysis unit hydrolyzes 1.0 μmole of furylacryloyl-Leu-Gly-Pro-Ala per min at 25°C. One Neutral Protease unit hydrolyzes casein to produce color equivalent to 1.0 μmole of tyrosine per 5 hr at pH 7.5 at 37°C. One Clostripain Unit hydrolyzes 1.0 μmole of BAEE per min at pH 7.6 at 25°C in the presence of DTT.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Hasło ostrzegawcze
Danger
Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia
Zwroty wskazujące środki ostrożności
Klasyfikacja zagrożeń
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Organy docelowe
Respiratory system
Kod klasy składowania
11 - Combustible Solids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 1
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Środki ochrony indywidualnej
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej